（圖片來源于Hampton Research公司）

因為蛋白質具有離子的性質，理論上蛋白質在合適的條件下是可以結晶的，蛋白質又具有離子不具備的特性，比如蛋白質種類繁多、成分復雜、分子量大等，不像NaCI那樣，去掉水就自動結晶，劇烈的條件改變會引起蛋白的變性，使蛋白失去穩(wěn)定結構而不再可能結晶。

如果想要蛋白質結晶，我們首先需要對目標蛋白有足夠的了解，因為影響蛋白質結晶的因素非常多，包括蛋白質的緩沖體系、是否有翻譯后修飾、是否有二硫鍵或游離半胱氨酸、是否有蛋白酶抑制劑存在、蛋白質適合的pH值范圍、蛋白質是否為多聚體以及是否為跨膜蛋白等，這些因素都會影響蛋白質結晶的成功與否。

因此，大部分科研工作者會篩選非常多的條件來尋找最優(yōu)結晶條件，這時我們就需要篩選試劑來輔助蛋白結晶工作。美國Hampton Research公司有非常廣泛的產品組合，包括結晶初步篩選、結晶優(yōu)化篩選、定制單組分結晶試劑和結晶生長優(yōu)化試劑等。除了篩選試劑外，美國Hampton Research公司還有各種結晶板、配套工具、低溫晶體學相關產品和蛋白結晶相關書籍等，為廣大蛋白結晶領域的科研工作者提供了方便。

北京西美杰科技有限公司作為美國Hampton Research公司在中國的官方授權代理，一直致力于為蛋白結晶領域科研人員提供優(yōu)質的一站式產品和服務，現將Hampton Research部分熱賣產品列表匯總如下，僅供參考，如果您對上述產品感興趣，歡迎撥打西美杰客服熱線400-050-4006或聯系在線客服獲取更多產品資料。

Hampton Research部分熱賣產品列表

美國Hampton Research公司位于加利福尼亞州，成立于1991年，是一家從事蛋白質晶體研究研制的專業(yè)公司，為全球科研人員提供全面的蛋白晶體研究試劑、相關工具耗材及完整的晶體培養(yǎng)整體解決方案。美國Hampton Research公司以其先進的生物大分子結晶技術和廣泛的生產線，長期以來在蛋白結晶領域擁有很高的知名度，為科研人員提供了方便，促進了蛋白質晶體結構學的研究，為世界范圍內的蛋白質晶體研究人員所信賴。

西美杰作為專業(yè)服務中國生命科學領域16年的供應商，以專業(yè)和優(yōu)質的服務贏得了眾多客戶的支持和信賴！為高校、科研院所提供先進技術與優(yōu)化的一站式產品服務方案，幫助用戶縮短科研時間、節(jié)約科研成本、提升科研水平、增強企業(yè)市場競爭力。西美杰的核心理念是“We promise what we can do. We do what we have promised”。更多產品信息歡迎致電北京西美杰全國客服熱線400-050-4006或登錄官網m.v0370.com查詢和了解。

參考文獻：

1. D’Arcy, A., 1994. Crystallising proteins - A rational approach. Acta Crys-tallogr. D 50, 469–471.
2. Hydrogen Ion Buffers for Biological Research. Good, Norman E.,Winget, G. Douglas, Winter, Wilhelmina,Connolly, Thomas N.,Izawa, Seikichi, Singh, Raizada M. M. (1966). Biochemistry. 5 (2): 467–477.
3. Hydrogen ion buffers. Good, Norman E.; Izawa, Seikichi (1972). Meth-ods Enzymol. 24: 53–68.
4. Hydrogen Ion Buffers for Biological Research. Ferguson, W. J.,Braunschweiger, K. I., Braunschweiger, W. R., Smith, J. R.; McCor-mick, J. J., Wasmann, C. C., Jarvis, N. P., Bell, D. H.; Good, N. E. (1980). Anal. Biochem. 104 (2): 300–310.
5. The Biomolecular Crystallization Database version 4: expanded con-tent and new features. Tung, M and Gallagher, DT. 2009 Acta Crystal-lographica D65, 18-23.
6. Nature Structural Biology 10, 980 (2003).
7. Preparation and analysis of protein crystals. Alexander McPherson. 1982. 75-81. John Wiley & Sons.
8. How to Use Dynamic Light Scattering to Improve the Likelihood of Growing Macromolecular Crystals. Gloria E. O. Borgstahl. Methods in Molecular Biology, vol. 363: Macromolecular Crystallography Pro-tocols: Volume 1: Preparation and Crystallization of Macromolecules, Pages 109-129, Edited by: S. Doublié© Humana Press Inc., Totowa, NJ.
9. Light scattering of proteins as a criterion for crystallization. Zulauf, M. and D’Arcy, A. (1992), J. Cryst. Growth 122, 102–106.
10. Dynamic light scattering in evaluating crystallizability of macromol-ecules. Ferré-D’Amaré, A. R. and Burley, S. K. (1997) Meth. Enzymol. 276, 157–166.
11. Protein Crystallization Techniques, Strategies and, Tips. Bergfors, T. M. (1999) International University Line, La Jolla, CA.
12. Thermofluor-based high-throughput stability optimization of pro-teins for structural studies. Ericsson, U.B., Hallberg, M.B., DeTitta, G.T., Dekker, N. & Nordlund, P. Anal. Biochem. 357, 289–298 (2006).
13. High-density miniaturized thermal shift assays as a general strategy for drug discovery. Pantoliano, M.W. et al. Journal of Bimolecular Screen-ing, Volume 6, Number 6, 2001.
14. The use of differential scanning fluorimetry to detect ligand interac-tions that promote protein stability. Niesen, F.H. et al. Nature Protocols, 2212-2221, Volume 2, No. 9, 2007.
15. An improved protocol for rapid freezing of protein samples for long-term storage. Hol, W.G.J. et al, Acta Cryst. (2004). D60, 203-204.
16. The protein as a variable in protein crystallization. Dale GE, Oefner C, D’Arcy A. J Struct Biol. 2003 Apr;142(1):88-97.
17. 蛋白質晶體結構解析原理與技術，北京大學出版社，蘇紀勇，姚圓 著